小橋川 敬博 (Yoshihiri KOBASHIGAWA)
●役職:助教
●メールアドレス:kob*kumamoto-u.ac.jp(*を@に替えてください)
●研究分野:構造生物学,分子生物学,生化学,分析化学,タンパク質工学
●研究テーマ:
1.DNA複製・修復関連タンパク質の構造・機能・物性の解析
2.低分子抗体の実用化へ向けた構造・機能・物性の解析
3.新規抗がん剤の創製へ向けたチロシンキナーゼの構造・機能・動態・薬剤との相互作用の解析
●出身地・略歴:
佐賀県出身
1997年 東北大学工学部卒業
2002年 北海道大学大学院理学研究科博士後期課程修了
理学博士〔学位論文:NMR Study of Canine Milk Lysozyme: Analysis of Folding Mechanism, and The Relationship between Dynamics, Structure and Function〕
2000年-2002年 学術振興会特別研究員 (DC2)
2002年-2003年 学術振興会特別研究員 (PD)
2003年-2004年 博士研究員 産総研⇒北海道大学
2004年-2007年 学術振興会特別研究員 (PD)
2007年-2013年 博士研究員 北海道大学
2013年より、現職
●趣味:
磯遊び、アウトドア
●所属学会:
日本薬学会・日本核磁気共鳴学会
●研究業績(著書・論文等)
I.原著論文
1. Sekiguchi M*, Kobashigawa Y, Moriguchi H, Kawasaki M, Yuda M, Teramura T, Inagaki F.: High-throughput evaluation method for drug association with Pregnane X Receptor (PXR) using differential scanning fluorometry. J Biomol Screening 190, in press (2013).
2. Ogura K*, Kobashigawa Y, Saio T, Kumeta H, Torikai S, Inagaki F.: Practical applications of hydrostatic pressure to refold proteins from inclusion bodies for NMR structural studies. Protein Eng Des Sel. 26, 409-416 (2013).
3. Mazhab-Jafari MT, Marshall CB, Stathopulos PB, Kobashigawa Y, Stambolic V, Kay LE, Inagaki F, Ikura M*.: Membrane-dependent modulation of the mTOR activator Rheb: NMR observations of a GTPase tethered to a lipid-bilayer nanodisc. J Am Chem Soc. 135, 3367-3370 (2013).
4. Yamaguchi M, Matoba K, Sawada R, Fujioka Y, Nakatogawa H, Yamamoto H, Kobashigawa Y, Hoshida H, Akada R, Ohsumi Y, Noda NN, Inagaki F*.: Noncanonical recognition and UBL loading of distinct E2s by autophagy-essential Atg7. Nat Struct Mol Biol. 19, 1250-1256 (2012).
5. Yokogawa M, Kobashigawa Y, Yoshida N, Ogura K, Harada K, Inagaki F*.: NMR analyses of the interaction between the EEA1 FYVE domain and phosphoinositide embedded in lipid bilayer. J Biol Chem. 287, 34936-34945 (2012).
6. Yamaguchi M, Noda NN, Yamamoto H, Shima T, Kumeta H, Kobashigawa Y, Akada R, Ohsumi Y, Inagaki F*.: Structural Insights into Atg10-Mediated Formation of the Autophagy-Essential Atg12-Atg5 Conjugate. Structure 20,1244-1254 (2012).
7. Horiuchi M, Takahashi K, Kobashigawa Y, Ochiai M, Inagaki F*.: A low-cost affinity purification system using β-1, 3-glucan recognition protein and curdlan beads. Protein Eng Des Sel. 25, 405-413 (2012).
8. Kobashigawa Y, Saio T, Ushio M, Sekiguchi M, Yokochi M, Ogura K, Inagaki F*.: Convenient method for resolving degeneracies due to symmetry of the magnetic susceptibility tensor and its application to pseudo contact shift-based protein-protein complex structure determination. J Biomol NMR. 53,53-63 (2012).
9. Ogura K, Kumeta H, Takahasi K, Kobashigawa Y, Yoshida R, Itoh H, Yazawa M, Inagaki F*.: Solution structures of yeast Saccharomyces cerevisiae calmodulin in calcium- and target peptide-bound states reveal similarities and differences to vertebrate calmodulin. Genes Cells 17, 159-172 (2012).
10. Kobashigawa Y, Tomitaka A, Kumeta H, Noda NN, Yamaguchi M, Inagaki F*.: Autoinhibition and phosphorylation-induced activation mechanisms of human cancer and autoimmune disease-related E3 protein Cbl-b. Proc Natl Acad Sci U S A. 108,20579-20584 (2011).
11. Sekiguchi M, Kobashigawa Y, Kawasaki M, Yokochi M, Kiso T, Suzumura K, Mori K, Teramura T, Inagaki F*.: An evaluation tool for FKBP12-dependent and -independent mTOR inhibitors using a combination of FKBP-mTOR fusion protein, DSC and NMR. Protein Eng Des Sel. 24,811-817 (2011).
12. Kobashigawa Y, Harada K, Yoshida N, Ogura K, Inagaki F*.: Phosphoinositide-incorporated lipid-protein nanodiscs: A tool for studying protein-lipid interactions.Anal Biochem. 410,77-83 (2011).
13. Ogura K, Tandai T, Yoshinaga S, Kobashigawa Y, Kumeta H, Ito T, Sumimoto H, Inagaki F*.: NMR structure of the heterodimer of Bem1 and Cdc24 PB1 domains from Saccharomyces cerevisiae.J Biochem. 146,317-325 (2009).
14. Sekiguchi M, Kobashigawa Y, Kawasaki M, Yokochi M, Kiso T, Suzumura K, Mori K, Teramura T, Inagaki F*.: An evaluation tool for FKBP12-dependent and -independent mTOR inhibitors using a combination of FKBP-mTOR fusion protein, DSC and NMR. Protein Eng Des Sel. 24,811-817 (2011).
15. Kobashigawa Y, Harada K, Yoshida N, Ogura K, Inagaki F*.: Phosphoinositide-incorporated lipid-protein nanodiscs: A tool for studying protein-lipid interactions.Anal Biochem. 410,77-83 (2011).
16. Ogura K, Tandai T, Yoshinaga S, Kobashigawa Y, Kumeta H, Ito T, Sumimoto H, Inagaki F*.: NMR structure of the heterodimer of Bem1 and Cdc24 PB1 domains from Saccharomyces cerevisiae.J Biochem. 146,317-325 (2009).
17. Kobashigawa Y, Naito M, Inagaki F*.: An efficient method for protein phosphorylation using the artificially introduced of cognate binding modules into kinases and substrates. J Biotechnol. 131,458-465 (2007)
18. Kobashigawa Y, Sakai M, Naito M, Yokochi M, Kumeta H, Makino Y, Ogura K, Tanaka S*, Inagaki F*.:Structural basis for the transforming activity of human cancer-related signaling adaptor protein CRK.Nat Struct Mol Biol. 14,503-510 (2007).
19. Kobashigawa Y, Nishimiya Y, Miura K, Ohgiya S, Miura A, Tsuda S*.: A part of ice nucleation protein exhibits the ice-binding ability.FEBS Lett. 579,1493-1497 (2005)
20. Watanabe M, Kobashigawa Y, Aizawa T, Demura M, Nitta K*.: A non-native alpha-helix is formed in the beta-sheet region of the molten globule state of canine milk lysozyme. Protein J. 23,335-342 (2004)
21. Watanabe M, Kobashigawa Y, Aizawa T, Demura M, Nitta K*.: Volumetric behavior of the molten globule state of canine milk lysozyme. Protein Pept Lett. 11,325-330 (2004).
22. Kumeta H, Miura A, Kobashigawa Y, Miura K, Oka C, Nemoto N, Nitta K, Tsuda S*.:Low-temperature-induced structural changes in human lysozyme elucidated by three-dimensional NMR spectroscopy.Biochemistry 42,1209-1216 (2003)
23. Suetake T, Aizawa T, Koganesawa N, Osaki T, Kobashigawa Y, Demura M, Kawabata S, Kawano K, Tsuda S, Nitta K*.: Production and characterization of recombinant tachycitin, the Cys-rich chitin-binding protein. Protein Eng. 15,763-769 (2002).
24. Tada M, Kobashigawa Y, Mizuguchi M, Miura K, Kouno T, Kumaki Y, Demura M, Nitta K, Kawano K*.:Stabilization of protein by replacement of a fluctuating loop: structural analysis of a chimera of bovine alpha-lactalbumin and equine lysozyme.Biochemistry 41,13807-13813 (2002).
25. Mizuguchi M, Kobashigawa Y, Kumaki Y, Demura M, Kawano K, Nitta K*.: Effects of a helix substitution on the folding mechanism of bovine alpha-lactalbumin. Proteins 49,95-103 (2002).
26. Kumeta H, Kobashigawa Y, Miura K, Nishimiya Y, Oka C, Nemoto N, Miura A, Nitta K, Tsuda S*.:Assignments of 1H, 13C, and 15N resonances of human lysozyme at 4 degrees C.J Biomol NMR. 22,183-184 (2002).
27. Koshiba T, Kobashigawa Y, Demura M, Nitta K*.:Energetics of three-state unfolding of a protein: canine milk lysozyme.Protein Eng. 14,967-974 (2001).
28. Kurokawa Y, Koganesawa N, Kobashigawa Y, Koshiba T, Demura M, Niita K*.: Oxidative folding of human lysozyme: effects of the loss of two disulfide bonds and the introduction of a calcium-binding site. J Protein Chem. 20,293-303 (2001).
29. Niidome T, Murakami H, Kawazoe M, Hatakeyama T, Kobashigawa Y, Matsushita M, Kumaki Y, Demura M, Nitta K, Aoyagi H*.:Carbohydrate recognition of gramicidin S analogues in aqueous medium.Bioorg Med Chem Lett. 11,1893-1896 (2001).
30. Kobashigawa Y, Miura K, Demura M, Nemoto N, Koshiba T, Nitta K, Tsuda S*.: Assignment of 1H, 13C, and 15N resonances of canine milk lysozyme. J Biomol NMR. 19,387-388 (2001).
31. Kobashigawa Y, Demura M, Koshiba T, Kumaki Y, Kuwajima K, Nitta K*.: Hydrogen exchange study of canine milk lysozyme: stabilization mechanism of the molten globule. Proteins 40,579-589 (2000).
32. Koshiba T, Yao M, Kobashigawa Y, Demura M, Nakagawa A, Tanaka I, Kuwajima K, Nitta K*.:Structure and thermodynamics of the extraordinarily stable molten globule state of canine milk lysozyme.Biochemistry 39,3248-3257 (2000).
33. Kobashigawa Y, Sakurai M, Nitta K*.: Effect of hydrostatic pressure on unfolding of alpha-lactalbumin: volumetric equivalence of the molten globule and unfolded state. Protein Sci. 8,2765-2772 (1999).
II.総 説・著 書
1. 小橋川 敬博、稲垣冬彦:ミニレビュー「構造が解き明かすがんおよび自己免疫疾患に関わるユビキチンリガーゼCblのリン酸化による活性化機構」、生化学、(2013)、印刷中.
2. 小橋川 敬博、横川 真梨子、稲垣冬彦: 理論/実験技術「高難度試料の解析へ向けたNMR 試料調製技術」、生物物理、(2013) 印刷中.
3. Kobashigawa Y, Inagaki F.:CrkL is not Crk-like.,Nat. Chem. Biol.,vol.8, pp. 504-505(2012).
4. 小橋川 敬博、 田中 伸哉、 稲垣 冬彦:Short Review「構造が解き明かすアダプタータンパク質Crkの癌化機構」,蛋白質 核酸 酵素、53巻2月号,(2008).
5. 小橋川 敬博、 稲垣 冬彦、 田中 伸哉:Current topics「構造が解き明かすアダプターCRKのシグナル伝達」,実験医学、25巻11月号、(2007).
6. 田中 正太郎、小橋川 敬博、三浦 和紀、西宮 佳志、三浦 愛、津田 栄:総説「不凍蛋白質」,生物物理、43巻3月号、(2003).
III.招待講演
1. 小橋川敬博:シグナル伝達タンパク質のリン酸化を介した動的制御機構の解明へ向けた試み,25年度日本生化学会九州支部例会,2013年 5月,佐賀.
2. 小橋川敬博:シグナル伝達タンパク質のリン酸化を介した動的制御機構の解明へ向けたアプローチ,2012年度合同シンポジウム『生命現象の分子レベルでの解明』,2012年 11月,札幌.
3. 小橋川敬博:NMRによる大分子量タンパク質の構造動態解析へ向けた試み,NMR discussion in KYOTO 2012 July,2012年 7月,京都.
4. 小橋川敬博:NMRによるタンパク質の構造・相互作用研究のための一工夫,第13回若手NMR研究会,2012年 7月,千歳.
5. 小橋川敬博:コムギ胚芽セルフリーの溶液NMRへの応用:高分子量タンパク質(46kDa)の解析への試み,蛋白質科学会 ランチョンセミナー,2009年 5月,熊本.
6. Yoshihiro KOBASHIGAWA:Structural basis for the transforming activity of human-cancer related signaling adaptor protein CRK,JST - BIRD International Workshop, IPR Seminar: Computational and experimental approaches to protein interactions and complexes,2008年 2月,大阪.
●外部資金導入状況
I.科学研究費補助金
研究代表者(小橋川敬博)
(1)若手研究(B),平成25年度〜26年度,
チロシンキナーゼの安定同位体標識手法の確立と構造検出型阻害剤結合評価への応用,(代表),研究経費 計320万円
(2)特別研究員奨励費,平成16年度〜18年度,
ラフトに集積するシグナル伝達タンパク質群の構造生物学的研究,(代表),研究経費 計340万円
(3)特別研究員奨励費,平成13年度〜14年度,
リゾチーム~α-ラクトアルブミンの折り畳み中間体の構造と物性,(代表),研究経費 計220万円